Amidase

En enzymologie , une amidase ( EC 3.5.1.4, acylamidase , acylase (trompeuse) , amidohydrolase (ambiguë) , désaminase (ambiguë) , acylamidase grasse , N-acétylaminohydrolase (ambiguë) ) est une enzyme qui catalyse l' hydrolyse d'un amide. Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont un amide et H ₂ O , tandis que ses deux produits sont le monocarboxylate et le NH ₃ .

Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases , celles qui agissent sur les liaisons carbone-azote autres que les liaisons peptidiques, plus précisément dans les amides linéaires. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est acylamide amidohydrolase . Les autres noms d'usage courant incluent acylamidase , acylase , amidohydrolase , désaminase , acylamidase grasse et N-acétylaminohydrolase . Cette enzyme participe à 6 voies métaboliques : le cycle de l'urée et le métabolisme des groupes aminés , le métabolisme de la phénylalanine , le métabolisme du tryptophane , le métabolisme des cyanoaminoacides, la dégradation du benzoate par coaligation et la dégradation du styrène.

Les amidases contiennent une séquence conservée d'environ 130 acides aminés connue sous le nom de séquence AS . Elles sont très répandues, se trouvant à la fois chez les procaryotes et les eucaryotes . Les enzymes AS catalysent l' hydrolyse des liaisons amides (CO-NH2), bien que la famille ait largement divergé en ce qui concerne la spécificité et la fonction du substrat . Néanmoins, ces enzymes conservent une structure alpha/bêta/alpha de base, où les topologies des moitiés N- et C-terminales sont similaires. Les enzymes AS ont de manière caractéristique une région C-terminale hautement conservée, riche en résidus de sérine et de glycine, mais dépourvue de résidus d'acide aspartique et d'histidine , elles diffèrent donc des hydrolases à sérine classiques. Ces enzymes possèdent une triade catalytique Ser-Ser-Lys unique et hautement conservée utilisée pour l'hydrolyse des amides, bien que le mécanisme catalytique de formation d'intermédiaires acyl-enzyme puisse différer selon les enzymes.

Voici quelques exemples d'enzymes contenant une signature AS :

• Peptide amidase (Pam), qui catalyse l'hydrolyse de la liaison amide C-terminale des peptides .
• Hydrolases d'amides d'acides gras , qui hydrolysent les substrats d'amides d'acides gras (par exemple, l'anandamide cannabinoïde et l'oléamide induisant le sommeil), contrôlant ainsi le niveau et la durée de la signalisation induite par cette classe diversifiée de transmetteurs lipidiques .
• Malonamidase E2, qui catalyse l'hydrolyse du malonamate en malonate et en ammoniac, et qui intervient dans le transport de l'azote fixé des bactéroïdes vers les cellules végétales dans le métabolisme symbiotique de l'azote .
• Sous-unité A de l'amidotransférase Glu-tRNA(Gln), une enzyme hétérotrimérique qui catalyse la formation de Gln-tRNA(Gln) par la transamidation de Glu-tRNA(Gln) malacylé via l'amidolyse de la glutamine .

Fin 2018, 162 structures ont été résolues pour cette famille, auxquelles on peut accéder sur le site Pfam Archivé le 18/09/2021 sur la Wayback Machine .