Pompe à calcium

Les pompes à calcium sont une famille de transporteurs d'ions présents dans la membrane cellulaire de toutes les cellules animales. Elles sont responsables du transport actif du calcium hors de la cellule pour le maintien du gradient électrochimique abrupt de Ca ²⁺ à travers la membrane cellulaire. Les pompes à calcium jouent un rôle crucial dans la signalisation cellulaire appropriée en maintenant la concentration intracellulaire de calcium environ 10 000 fois inférieure à la concentration extracellulaire. Le non-respect de cette obligation est l'une des causes des crampes musculaires .

L' ATPase Ca ²⁺ de la membrane plasmique et l' échangeur sodium-calcium sont ensemble les principaux régulateurs des concentrations de Ca ²⁺ cytoplasmiques .

Le Ca ²⁺ joue de nombreux rôles importants en tant que messager intracellulaire . La libération d'une grande quantité de Ca ²⁺ libre peut déclencher le développement d'un ovule fécondé , la contraction des cellules musculaires squelettiques , la sécrétion par les cellules sécrétoires et les interactions avec les protéines sensibles au Ca ^{2+ comme} la calmoduline . Pour maintenir de faibles concentrations de Ca ²⁺ libre dans le cytosol , les cellules utilisent des pompes membranaires comme l'ATPase calcique présente dans les membranes du réticulum sarcoplasmique du muscle squelettique . Ces pompes sont nécessaires pour fournir le gradient électrochimique abrupt qui permet au Ca ²⁺ de se précipiter dans le cytosol lorsqu'un signal de stimulation ouvre les canaux Ca ^{2+ dans la membrane. Les pompes sont également nécessaires pour} pomper activement le Ca ²⁺ hors du cytoplasme et ramener la cellule à son état de pré-signal.

La structure des pompes à calcium trouvées dans le réticulum sarcoplasmique du muscle squelettique a été élucidée en 2000 par Toyoshima et al. en utilisant la microscopie de cristaux tubulaires et de microcristaux 3D. La pompe a une masse moléculaire de 110 000 uma , présente trois domaines cytoplasmiques bien séparés , avec un domaine transmembranaire composé de dix hélices alpha et de deux sites de liaison transmembranaires au Ca ²⁺ .

Théorie classique du transport actif pour les ATPases de type P

Données issues des études de cristallographie de Chikashi Toyoshima appliquées au cycle ci-dessus