La phospholipase D2 est une enzyme qui, chez l'homme, est codée par le gène PLD2 .
Fonction
Les phospholipases D (PLD) spécifiques de la phosphatidylcholine (PC) catalysent l'hydrolyse de la PC pour produire de l'acide phosphatidique et de la choline . L'activation des PLD spécifiques de la PC se produit à la suite d'une stimulation agoniste des récepteurs couplés à la tyrosine kinase et à la protéine G. Il a été proposé que les PLD spécifiques de la PC fonctionnent dans la sécrétion régulée, la réorganisation du cytosquelette, la régulation transcriptionnelle et le contrôle du cycle cellulaire. [fourni par OMIM]
Mécanisme d'activation
La PLD2 est activée par la présentation du substrat . L'enzyme est palmitoylée, ce qui conduit la PLD2 vers les radeaux lipidiques. Le substrat PC est polyinsaturé et réside dans la membrane séparément des radeaux lipidiques près du phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP2). Lorsque les niveaux de PIP2 augmentent, la PLD2 se dirige vers PIP2 où elle rencontre son substrat PC. Les protéines d'échafaudage qui interagissent avec la PLD2 modifient probablement sa préférence pour les radeaux lipidiques par rapport à PIP2.
Interactions
Il a été démontré que le PLD2 interagit avec :
Inhibiteurs
- N- (2-(1-(3-fluorophényl)-4-oxo-1,3,8-triazaspiro[4.5]décan-8-yl)éthyl)-2-naphthamide : 75 fois sélectif par rapport à PLD1 , IC 50 = 20 nM.