La molécule d'interaction stromale 1 est une protéine qui, chez l'homme, est codée par le gène STIM1 . STIM1 possède un seul domaine transmembranaire et est localisée dans le réticulum endoplasmique et, dans une moindre mesure, dans la membrane plasmique .
Bien que la protéine ait été identifiée plus tôt, sa fonction était inconnue jusqu'à récemment. En 2005, on a découvert que STIM1 fonctionne comme un capteur de calcium dans le réticulum endoplasmique . Lors de l'activation du récepteur IP3 , la concentration de calcium dans le réticulum endoplasmique diminue, ce qui est détecté par STIM1, via son domaine de main EF . STIM1 active les canaux calciques ORAI1 « actionnés par le stockage » dans la membrane plasmique, via le mouvement intracellulaire de STIM1, le regroupement sous la membrane plasmique et l'interaction protéique avec les isoformes d'ORAI. L'entrée de calcium médiée par STIM1 est nécessaire au démontage induit par la thrombine des jonctions adhérentes VE-cadhérine . Le borate de 2-aminoéthoxydiphényle (2-APB) et le 4-chloro-3-éthylphénol (4-CEP) provoquent le regroupement de STIM1 dans une cellule et empêchent STIM1 de se déplacer vers la membrane plasmique.
Interactions
Il a été démontré que STIM1 interagit avec ORAI1 , TMEM110 (STIMATE ), SERCA , TMEM66 ( SARAF ) et STIM2 .
Pertinence clinique
Les mutations STIM1 sont associées à l'immunodéficience 10, à la myopathie tubulaire agrégée de type 1 (TAM1) et au syndrome de Stormorken.