Tendon

Un tendon est une bande solide de tissu conjonctif fibreux dense qui relie le muscle à l'os . Il transmet les forces mécaniques de contraction musculaire au système squelettique, tout en résistant à la tension .

Les tendons, comme les ligaments , sont constitués de collagène . La différence est que les ligaments relient les os entre eux, tandis que les tendons relient les muscles aux os. Il existe environ 4 000 tendons dans le corps humain adulte.

Un tendon est constitué de tissu conjonctif dense et régulier , dont les principaux composants cellulaires sont des fibroblastes spéciaux appelés cellules tendineuses (ténocytes). matrice extracellulaire du tendon , qui regorge de fibres de collagène densément compactées . Les fibres de collagène sont parallèles les unes aux autres et sont regroupées en fascicules. Chaque fascicule est lié par un endotendiné, qui est un tissu conjonctif lâche et délicat contenant de fines fibrilles de collagène et des fibres élastiques. Un ensemble de fascicules est lié par un épiténon , qui est une gaine de tissu conjonctif dense et irrégulier . L'ensemble du tendon est entouré d'un fascia . L'espace entre le fascia et le tissu tendineux est rempli de paratenon, un tissu aréolaire graisseux . Les tendons normaux et sains sont ancrés à l'os par les fibres de Sharpey .

La masse sèche des tendons normaux, qui représente 30 à 45 % de leur masse totale, est constituée de :

• 60–85 % de collagène
  • 60–80 % de collagène I
  • 0–10 % de collagène III
  • 2% de collagène IV
  • petites quantités de collagènes V, VI et autres
• 15 à 40 % de composants de la matrice extracellulaire non collagène, dont :
  • 3% de protéines de matrice oligomérique de cartilage ,
  • 1–2 % d’élastine ,
  • 1 à 5 % de protéoglycanes ,
  • 0,2 % de composants inorganiques tels que le cuivre , le manganèse et le calcium .

Bien que la majeure partie du collagène d'un tendon soit du collagène de type I , de nombreux collagènes mineurs sont présents et jouent un rôle essentiel dans le développement et la fonction du tendon. Il s'agit notamment du collagène de type II dans les zones cartilagineuses , du collagène de type III dans les fibres de réticuline des parois vasculaires, du collagène de type IX, du collagène de type IV dans les membranes basales des capillaires , du collagène de type V dans les parois vasculaires et du collagène de type X dans le fibrocartilage minéralisé près de l'interface avec l'os.

Les fibres de collagène se regroupent en macroagrégats. Après sécrétion par la cellule, clivées par les protéases N et C du procollagène , les molécules de tropocollagène s'assemblent spontanément en fibrilles insolubles. Une molécule de collagène mesure environ 300 nm de long et 1 à 2 nm de large, et le diamètre des fibrilles formées peut varier de 50 à 500 nm. Dans les tendons, les fibrilles s'assemblent ensuite pour former des fascicules, qui mesurent environ 10 mm de long et un diamètre de 50 à 300 μm, et finalement en une fibre tendineuse d'un diamètre de 100 à 500 μm.

Français Le collagène des tendons est maintenu ensemble par des composants protéoglycanes (un composé constitué d'une protéine liée à des groupes glycosaminoglycanes, présents notamment dans le tissu conjonctif), notamment la décorine et, dans les régions comprimées du tendon, l'aggrécane , qui sont capables de se lier aux fibrilles de collagène à des endroits spécifiques. Les protéoglycanes sont entrelacés avec les fibrilles de collagène - leurs chaînes latérales glycosaminoglycanes (GAG) ont de multiples interactions avec la surface des fibrilles - montrant que les protéoglycanes sont structurellement importants dans l'interconnexion des fibrilles. Les principaux composants GAG du tendon sont le sulfate de dermatane et le sulfate de chondroïtine , qui s'associent au collagène et sont impliqués dans le processus d'assemblage des fibrilles pendant le développement du tendon. On pense que le sulfate de dermatane est responsable de la formation d'associations entre les fibrilles, tandis que le sulfate de chondroïtine est censé être plus impliqué dans l'occupation du volume entre les fibrilles pour les maintenir séparées et aider à résister à la déformation. Les chaînes latérales de sulfate de dermatane de la décorine s'agrègent en solution, et ce comportement peut faciliter l'assemblage des fibrilles de collagène. Lorsque les molécules de décorine sont liées à une fibrille de collagène, leurs chaînes de sulfate de dermatane peuvent s'étendre et s'associer à d'autres chaînes de sulfate de dermatane sur la décorine qui est liée à des fibrilles séparées, créant ainsi des ponts interfibrillaires et provoquant finalement un alignement parallèle des fibrilles.

Les ténocytes produisent les molécules de collagène, qui s'agrègent bout à bout et côte à côte pour produire des fibrilles de collagène. Les faisceaux de fibrilles sont organisés pour former des fibres avec les ténocytes allongés étroitement regroupés entre eux. Il existe un réseau tridimensionnel de processus cellulaires associés au collagène dans le tendon. Les cellules communiquent entre elles par le biais de jonctions communicantes , et cette signalisation leur donne la capacité de détecter et de répondre à une charge mécanique. Ces communications se font essentiellement par deux protéines : la connexine 43 , présente là où les processus cellulaires se rencontrent et dans les corps cellulaires la connexine 32 , présente uniquement là où les processus se rencontrent.

Les vaisseaux sanguins peuvent être visualisés dans l'endotendon, parallèlement aux fibres de collagène, avec des anastomoses transversales ramifiées occasionnelles .

On pense que le volume interne du tendon ne contient pas de fibres nerveuses, mais l'épiténon et le paraténone contiennent des terminaisons nerveuses, tandis que les organes tendineux de Golgi sont présents à la jonction myotendineuse entre le tendon et le muscle.

La longueur des tendons varie selon les principaux groupes et d’une personne à l’autre. La longueur des tendons est, en pratique, le facteur déterminant concernant la taille réelle et potentielle des muscles. Par exemple, tous les autres facteurs biologiques pertinents étant égaux, un homme avec des tendons plus courts et un muscle biceps plus long aura un potentiel de masse musculaire plus élevé qu’un homme avec un tendon plus long et un muscle plus court. Les culturistes qui réussissent auront généralement des tendons plus courts. À l’inverse, dans les sports exigeant des athlètes qu’ils excellent dans des actions telles que la course ou le saut, il est avantageux d’avoir un tendon d’Achille plus long que la moyenne et un muscle du mollet plus court .

La longueur des tendons est déterminée par une prédisposition génétique et il n'a pas été démontré qu'elle augmente ou diminue en réponse à l'environnement, contrairement aux muscles, qui peuvent être raccourcis par un traumatisme, des déséquilibres d'utilisation et un manque de récupération et d'étirement. De plus, les tendons permettent aux muscles d'être à une distance optimale du site où ils s'engagent activement dans le mouvement, en passant par des régions où l'espace est limité, comme le canal carpien .

Il y a environ 4000 tendons dans le corps humain, dont 55 sont répertoriés ici :

Convention de dénomination pour la table :

Traditionnellement, les tendons ont été considérés comme un mécanisme par lequel les muscles se connectent aux os ainsi qu'aux muscles eux-mêmes, fonctionnant pour transmettre des forces. Cette connexion permet aux tendons de moduler passivement les forces pendant la locomotion, offrant une stabilité supplémentaire sans travail actif. Cependant, au cours des deux dernières décennies, de nombreuses recherches se sont concentrées sur les propriétés élastiques de certains tendons et leur capacité à fonctionner comme des ressorts. Tous les tendons ne sont pas tenus de remplir le même rôle fonctionnel, certains étant principalement destinés au positionnement des membres, comme les doigts lors de l'écriture (tendons positionnels) et d'autres agissant comme des ressorts pour rendre la locomotion plus efficace (tendons de stockage d'énergie). Les tendons de stockage d'énergie peuvent stocker et récupérer de l'énergie avec une efficacité élevée. Par exemple, lors d'une foulée humaine, le tendon d'Achille s'étire lorsque l'articulation de la cheville effectue une flexion dorsale. Au cours de la dernière partie de la foulée, lorsque le pied effectue une flexion plantaire (pointant les orteils vers le bas), l'énergie élastique stockée est libérée. De plus, comme le tendon s’étire, le muscle est capable de fonctionner avec moins ou même aucun changement de longueur , ce qui permet au muscle de générer plus de force.

Les propriétés mécaniques du tendon dépendent du diamètre et de l'orientation des fibres de collagène. Les fibrilles de collagène sont parallèles les unes aux autres et serrées, mais présentent une apparence ondulée en raison d'ondulations planes, ou ondulations, à une échelle de plusieurs micromètres. Dans les tendons, les fibres de collagène ont une certaine flexibilité en raison de l'absence de résidus d'hydroxyproline et de proline à des endroits spécifiques de la séquence d'acides aminés, ce qui permet la formation d'autres conformations telles que des courbures ou des boucles internes dans la triple hélice et entraîne le développement de ondulations. Les ondulations des fibrilles de collagène permettent aux tendons d'avoir une certaine flexibilité ainsi qu'une faible rigidité à la compression. De plus, comme le tendon est une structure multibrin composée de nombreuses fibrilles et fascicules partiellement indépendants, il ne se comporte pas comme une seule tige, et cette propriété contribue également à sa flexibilité.

Les composants protéoglycanes des tendons sont également importants pour les propriétés mécaniques. Alors que les fibrilles de collagène permettent aux tendons de résister aux contraintes de traction, les protéoglycanes leur permettent de résister aux contraintes de compression. Ces molécules sont très hydrophiles, ce qui signifie qu'elles peuvent absorber une grande quantité d'eau et ont donc un taux de gonflement élevé. Comme elles sont liées de manière non covalente aux fibrilles, elles peuvent s'associer et se dissocier de manière réversible, de sorte que les ponts entre les fibrilles peuvent être rompus et reformés. Ce processus peut être impliqué dans l'allongement de la fibrille et la diminution de son diamètre sous tension. Cependant, les protéoglycanes peuvent également jouer un rôle dans les propriétés de traction du tendon. La structure du tendon est en fait un matériau composite à base de fibres, construit comme une série de niveaux hiérarchiques. À chaque niveau de la hiérarchie, les unités de collagène sont liées entre elles soit par des liaisons croisées de collagène, soit par les protéoglycanes, pour créer une structure très résistante à la charge de traction. Il a été démontré que l'allongement et la déformation des fibrilles de collagène seules sont bien inférieurs à l'allongement et à la déformation totaux de l'ensemble du tendon sous la même quantité de contrainte, ce qui démontre que la matrice riche en protéoglycanes doit également subir une déformation et que le raidissement de la matrice se produit à des taux de déformation élevés. Cette déformation de la matrice non collagène se produit à tous les niveaux de la hiérarchie des tendons et en modulant l'organisation et la structure de cette matrice, les différentes propriétés mécaniques requises par différents tendons peuvent être obtenues. Il a été démontré que les tendons de stockage d'énergie utilisent des quantités importantes de glissement entre les faisceaux pour permettre les caractéristiques de déformation élevée qu'ils nécessitent, tandis que les tendons positionnels dépendent davantage du glissement entre les fibres de collagène et les fibrilles. Cependant, des données récentes suggèrent que les tendons de stockage d'énergie peuvent également contenir des faisceaux de nature torsadée ou hélicoïdale - une disposition qui serait très bénéfique pour fournir le comportement élastique requis dans ces tendons.

Les tendons sont des structures viscoélastiques , ce qui signifie qu'ils présentent à la fois un comportement élastique et visqueux. Lorsqu'ils sont étirés, les tendons présentent un comportement typique des « tissus mous ». La courbe force-extension, ou contrainte-déformation, commence par une région de très faible rigidité, car la structure de sertissage se redresse et les fibres de collagène s'alignent, suggérant un coefficient de Poisson négatif dans les fibres du tendon. Plus récemment, des tests effectués in vivo (par IRM ) et ex vivo (par des tests mécaniques de divers tissus tendineux cadavériques) ont montré que les tendons sains sont hautement anisotropes et présentent un coefficient de Poisson négatif ( auxétique ) dans certains plans lorsqu'ils sont étirés jusqu'à 2 % sur leur longueur, c'est-à-dire dans leur amplitude de mouvement normale. Après cette région « d'orteil », la structure devient nettement plus rigide et présente une courbe contrainte-déformation linéaire jusqu'à ce qu'elle commence à se rompre. Les propriétés mécaniques des tendons varient considérablement, car elles sont adaptées aux exigences fonctionnelles du tendon. Les tendons de stockage d'énergie ont tendance à être plus élastiques ou moins rigides, ce qui leur permet de stocker plus facilement l'énergie, tandis que les tendons de position plus rigides ont tendance à être un peu plus viscoélastiques et moins élastiques, ce qui leur permet de mieux contrôler le mouvement. Un tendon de stockage d'énergie typique se rompt à environ 12 à 15 % de déformation et à une contrainte de l'ordre de 100 à 150 MPa, bien que certains tendons soient nettement plus extensibles que cela, par exemple le fléchisseur digital superficiel du cheval , qui s'étire de plus de 20 % au galop. Les tendons de position peuvent se rompre à des déformations aussi faibles que 6 à 8 %, mais peuvent avoir des modules de l'ordre de 700 à 1 000 MPa.

Plusieurs études ont démontré que les tendons réagissent aux changements de charge mécanique par des processus de croissance et de remodelage, tout comme les os . En particulier, une étude a montré que l'inutilisation du tendon d'Achille chez les rats entraînait une diminution de l'épaisseur moyenne des faisceaux de fibres de collagène composant le tendon. Chez l'homme, une expérience dans laquelle des personnes étaient soumises à un environnement de microgravité simulé a révélé que la rigidité des tendons diminuait de manière significative, même lorsque les sujets étaient obligés d'effectuer des exercices d'agitation. Ces effets ont des implications dans des domaines allant du traitement des patients alités à la conception d'exercices plus efficaces pour les astronautes .

Les tendons sont sujets à de nombreux types de blessures. Il existe différentes formes de tendinopathies ou de blessures aux tendons dues à une surutilisation. Ces types de blessures entraînent généralement une inflammation et une dégénérescence ou un affaiblissement des tendons, ce qui peut éventuellement conduire à une rupture du tendon . Les tendinopathies peuvent être causées par un certain nombre de facteurs liés à la matrice extracellulaire (ECM) du tendon, et leur classification a été difficile car leurs symptômes et leur histopathologie sont souvent similaires.

Les types de tendinopathie comprennent :

• Tendinose : lésion non inflammatoire du tendon au niveau cellulaire. La dégradation est causée par des dommages au collagène, aux cellules et aux composants vasculaires du tendon, et est connue pour conduire à la rupture. Les observations de tendons ayant subi une rupture spontanée ont montré la présence de fibrilles de collagène qui ne sont pas dans la bonne orientation parallèle ou qui ne sont pas uniformes en longueur ou en diamètre, ainsi que des ténocytes arrondis, d'autres anomalies cellulaires et la croissance de vaisseaux sanguins. D'autres formes de tendinose qui n'ont pas conduit à la rupture ont également montré la dégénérescence, la désorientation et l'amincissement des fibrilles de collagène, ainsi qu'une augmentation de la quantité de glycosaminoglycanes entre les fibrilles.
• Tendinite : dégénérescence avec inflammation du tendon ainsi qu'une rupture vasculaire.
• Paraténonite : inflammation du paraténone, ou feuillet paratendinaire situé entre le tendon et sa gaine.

Les tendinopathies peuvent être causées par plusieurs facteurs intrinsèques, notamment l'âge, le poids corporel et la nutrition. Les facteurs extrinsèques sont souvent liés au sport et comprennent des forces ou des charges excessives, de mauvaises techniques d'entraînement et des conditions environnementales.

On pensait que les tendons ne pouvaient pas subir de renouvellement de la matrice et que les ténocytes n'étaient pas capables de se réparer. Cependant, il a depuis été démontré que, tout au long de la vie d'une personne, les ténocytes du tendon synthétisent activement les composants de la matrice et que des enzymes telles que les métalloprotéinases matricielles (MMP) peuvent dégrader la matrice. Les tendons sont capables de cicatriser et de récupérer après des blessures dans un processus contrôlé par les ténocytes et la matrice extracellulaire qui les entoure.

Les trois principales étapes de la cicatrisation des tendons sont l'inflammation, la réparation ou la prolifération et le remodelage, qui peuvent être subdivisés en consolidation et maturation. Ces étapes peuvent se chevaucher. Au cours de la première étape, des cellules inflammatoires telles que les neutrophiles sont recrutées sur le site de la blessure, ainsi que des érythrocytes . Les monocytes et les macrophages sont recrutés dans les 24 premières heures et la phagocytose des matériaux nécrotiques au site de la blessure se produit. Après la libération de facteurs vasoactifs et chimiotactiques , l'angiogenèse et la prolifération des ténocytes sont initiées. Les ténocytes se déplacent ensuite vers le site et commencent à synthétiser du collagène III. Après quelques jours, l'étape de réparation ou de prolifération commence. À ce stade, les ténocytes sont impliqués dans la synthèse de grandes quantités de collagène et de protéoglycanes au site de la blessure, et les niveaux de GAG ​​et d'eau sont élevés. Après environ six semaines, l'étape de remodelage commence. La première partie de cette étape est la consolidation, qui dure environ six à dix semaines après la blessure. Pendant cette période, la synthèse de collagène et de GAG ​​diminue, ainsi que la cellularité, car le tissu devient plus fibreux en raison de la production accrue de collagène I et les fibrilles s'alignent dans la direction du stress mécanique. L'étape finale de maturation se produit après dix semaines, et pendant cette période, il y a une augmentation de la réticulation des fibrilles de collagène, ce qui entraîne un durcissement du tissu. Progressivement, sur une période d'environ un an, le tissu passera de fibreux à cicatriciel.

Les métalloprotéinases matricielles (MMP) jouent un rôle très important dans la dégradation et le remodelage de la matrice extracellulaire (ECM) au cours du processus de guérison après une lésion tendineuse. Certaines MMP, dont la MMP-1, la MMP-2, la MMP-8, la MMP-13 et la MMP-14, ont une activité collagénase, ce qui signifie que, contrairement à de nombreuses autres enzymes, elles sont capables de dégrader les fibrilles de collagène I. La dégradation des fibrilles de collagène par la MMP-1 ainsi que la présence de collagène dénaturé sont des facteurs qui sont censés provoquer un affaiblissement de la matrice extracellulaire (ECM) du tendon et une augmentation du risque de rupture ultérieure. En réponse à une charge mécanique ou à une lésion répétée, des cytokines peuvent être libérées par les ténocytes et peuvent induire la libération de MMP, provoquant une dégradation de la matrice extracellulaire et conduisant à des lésions récurrentes et à des tendinopathies chroniques.

Diverses autres molécules interviennent dans la réparation et la régénération des tendons. Cinq facteurs de croissance se sont révélés considérablement régulés à la hausse et actifs pendant la cicatrisation des tendons : le facteur de croissance analogue à l'insuline 1 (IGF-I), le facteur de croissance dérivé des plaquettes (PDGF), le facteur de croissance endothélial vasculaire (VEGF), le facteur de croissance basique des fibroblastes (bFGF) et le facteur de croissance transformant bêta (TGF-β). Ces facteurs de croissance jouent tous des rôles différents pendant le processus de cicatrisation. L'IGF-1 augmente la production de collagène et de protéoglycanes pendant la première étape de l'inflammation, et le PDGF est également présent pendant les premiers stades après une blessure et favorise la synthèse d'autres facteurs de croissance ainsi que la synthèse de l'ADN et la prolifération des cellules tendineuses. Les trois isoformes du TGF-β (TGF-β1, TGF-β2, TGF-β3) sont connues pour jouer un rôle dans la cicatrisation des plaies et la formation de cicatrices. Le VEGF est bien connu pour favoriser l'angiogenèse et pour induire la prolifération et la migration des cellules endothéliales, et il a été démontré que l'ARNm du VEGF est exprimé au site des lésions tendineuses avec l'ARNm du collagène I. Les protéines morphogénétiques osseuses (BMP) sont un sous-groupe de la superfamille TGF-β qui peuvent induire la formation d'os et de cartilage ainsi que la différenciation tissulaire, et il a été démontré que le BMP-12 influence spécifiquement la formation et la différenciation du tissu tendineux et favorise la fibrogenèse.

Des études approfondies ont été menées sur des modèles animaux pour étudier les effets de la contrainte mécanique sous forme de niveau d'activité sur les lésions et la cicatrisation des tendons. Alors que les étirements peuvent perturber la cicatrisation pendant la phase inflammatoire initiale, il a été démontré que le mouvement contrôlé des tendons après environ une semaine après une blessure aiguë peut aider à favoriser la synthèse de collagène par les ténocytes, ce qui conduit à une résistance à la traction et un diamètre accrus des tendons cicatrisés et à moins d'adhérences que les tendons immobilisés. Dans les lésions chroniques des tendons, il a également été démontré que la charge mécanique stimule la prolifération des fibroblastes et la synthèse du collagène ainsi que le réalignement du collagène, qui favorisent tous la réparation et le remodelage. Pour étayer davantage la théorie selon laquelle le mouvement et l'activité aident à la cicatrisation des tendons, il a été démontré que l'immobilisation des tendons après une blessure a souvent un effet négatif sur la cicatrisation. Chez les lapins, les faisceaux de collagène immobilisés ont montré une résistance à la traction diminuée, et l'immobilisation entraîne également une diminution des quantités d'eau, de protéoglycanes et de liaisons croisées de collagène dans les tendons.

Plusieurs mécanismes de mécanotransduction ont été proposés pour expliquer la réponse des ténocytes à la force mécanique qui leur permet de modifier leur expression génétique, leur synthèse protéique et leur phénotype cellulaire, et éventuellement de provoquer des changements dans la structure du tendon. Un facteur majeur est la déformation mécanique de la matrice extracellulaire , qui peut affecter le cytosquelette d'actine et donc affecter la forme, la motilité et la fonction des cellules. Les forces mécaniques peuvent être transmises par les sites d'adhésion focaux, les intégrines et les jonctions cellule-cellule. Les changements dans le cytosquelette d'actine peuvent activer les intégrines, qui assurent la signalisation « de l'extérieur vers l'intérieur » et « de l'intérieur vers l'extérieur » entre la cellule et la matrice. Les protéines G , qui induisent des cascades de signalisation intracellulaire, peuvent également être importantes, et les canaux ioniques sont activés par étirement pour permettre aux ions tels que le calcium, le sodium ou le potassium d'entrer dans la cellule.

Le tendon était largement utilisé à l' époque préindustrielle en tant que fibre résistante et durable . Parmi les utilisations spécifiques, on peut citer l'utilisation du tendon comme fil à coudre, la fixation de plumes aux flèches (voir fletch ), l'arrimage des lames d'outils aux tiges, etc. Il est également recommandé dans les guides de survie comme matériau à partir duquel des cordages solides peuvent être fabriqués pour des objets tels que des pièges ou des structures vivantes. Le tendon doit être traité de manière spécifique pour fonctionner utilement à ces fins. Les Inuits et d'autres peuples circumpolaires utilisaient le tendon comme seul cordage à toutes les fins domestiques en raison du manque d'autres sources de fibres appropriées dans leurs habitats écologiques. Les propriétés élastiques de certains tendons étaient également utilisées dans les arcs recourbés composites privilégiés par les nomades des steppes d'Eurasie et les Amérindiens. La première artillerie à lancer de pierres utilisait également les propriétés élastiques du tendon.

Le tendon est un excellent matériau de cordage pour trois raisons : il est extrêmement résistant, il contient des colles naturelles et il rétrécit en séchant, éliminant ainsi le besoin de nœuds .

Le tendon (en particulier le tendon de bœuf ) est utilisé comme aliment dans certaines cuisines asiatiques (souvent servi dans les restaurants de yum cha ou de dim sum ). Un plat populaire est le suan bao niu jin , dans lequel le tendon est mariné dans de l'ail. On le retrouve également parfois dans le plat de nouilles vietnamien phở .

Chez certains organismes, notamment les oiseaux et les dinosaures ornithischiens , des portions du tendon peuvent s'ossifier. Au cours de ce processus, les ostéocytes infiltrent le tendon et déposent l'os comme ils le feraient dans un os sésamoïde tel que la rotule. Chez les oiseaux, l'ossification du tendon se produit principalement dans le membre postérieur, tandis que chez les dinosaures ornithischiens, les tendons musculaires axiaux ossifiés forment un treillis le long des épines neurales et hémales de la queue, probablement pour le soutenir.