Thermocoque

Espèce non attribuée :

• T. coalescens Kuwabara et al. 2005
• T. marinus Jolivet et al. 2004
• T. mexicalis Antoine 1996
• T. thermotolerans Yang et al. 2023
• " T. waimanguensis " Goetz & Morgan 1999

Sur le plan métabolique, les espèces de Thermococcus ont développé une forme de glycolyse différente de celle des eucaryotes et des procaryotes. Un exemple de voie métabolique pour ces organismes est le métabolisme des peptides, qui se déroule en trois étapes : tout d'abord, l'hydrolyse des peptides en acides aminés est catalysée par des peptidases, puis la conversion des acides aminés en acides cétoniques est catalysée par des aminotransférases, et enfin le CO ₂ est libéré par la décarboxylation oxydative des acides cétoniques par quatre enzymes différentes, ce qui produit des dérivés de la coenzyme A qui sont utilisés dans d'autres voies métaboliques importantes. de Thermococcus possèdent également l'enzyme rubisco (ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygénase), qui est fabriquée à partir d'enzymes impliquées dans le métabolisme des acides nucléiques dans Thermococcus kodakarensis , montrant à quel point ces systèmes métaboliques sont vraiment intégrés pour ces micro-organismes hyperthermophiles. Certains nutriments limitent la croissance cellulaire de Thermococcus . Les nutriments qui affectent le plus la croissance cellulaire chez les espèces de Thermococcus sont les sources de carbone et d'azote. Étant donné que les espèces de Thermococcus ne génèrent pas métaboliquement tous les acides aminés nécessaires, certains doivent être fournis par l'environnement dans lequel ces organismes se développent. Certains de ces acides aminés nécessaires sont la leucine, l'isoleucine et la valine (les acides aminés à chaîne ramifiée). Lorsque les espèces de Thermococcus sont supplémentées avec ces acides aminés, elles peuvent les métaboliser et produire de l'acétyl-CoA ou du succinyl-CoA, qui sont des précurseurs importants utilisés dans d'autres voies métaboliques essentielles à la croissance et à la respiration cellulaires. Thermococcus onnurineus ne possède pas les gènes nécessaires à la biosynthèse des nucléotides puriques et dépend donc de sources environnementales pour répondre à ses besoins en purine. Avec la technologie actuelle, les membres de Thermococcus sont relativement faciles à cultiver en laboratoire, et sont donc considérés comme des organismes modèles pour l'étude des voies physiologiques et moléculaires des extrémophiles. Thermococcus kodakarensis est un exemple d'espèce modèle de Thermococcus , un micro-organisme dont le génome entier a été examiné et répliqué.

Les espèces de thermocoques peuvent se développer entre 60 et 102 °C, la température optimale étant de 85 °C, ce qui leur confère un grand avantage écologique pour être les premiers organismes à coloniser de nouveaux environnements hydrothermaux. En tant qu'hyperthermophiles, ils ont besoin de conditions environnementales extrêmes, notamment de température, de pH et de sel. Ces conditions conduisent à la production de protéines de stress et de chaperons moléculaires qui protègent l'ADN ainsi que la machinerie cellulaire d'entretien. Thermococcus prospère également dans des conditions gluconéogènes. Certaines espèces de thermocoques produisent du CO ₂ , du H ₂ et du H ₂ S comme produits du métabolisme et de la respiration. Les rejets de ces molécules sont ensuite utilisés par d'autres espèces autotrophes, favorisant la diversité des communautés microbiennes hydrothermales. Ce type de culture d'enrichissement continu joue un rôle crucial dans l'écologie des sources hydrothermales des grands fonds, suggérant que les thermocoques interagissent avec d'autres organismes via l'échange de métabolites, ce qui favorise la croissance des autotrophes. de Thermococcus qui libèrent H2 _à l'aide de multiples hydrogénases (y compris les hydrogénases dépendantes du CO) ont été considérées comme des biocatalyseurs potentiels pour les réactions de conversion eau-gaz.

Les espèces de Thermococcus sont naturellement compétentes pour absorber l'ADN et incorporer l'ADN donneur dans leurs génomes via la recombinaison homologue. Ces espèces peuvent produire des vésicules membranaires (MV), formées par bourgeonnement à partir des membranes cellulaires les plus externes, qui peuvent capturer et obtenir des plasmides d'espèces d'Archaea voisines pour transférer l'ADN soit chez elles-mêmes, soit chez les espèces environnantes. Ces MV sont sécrétées par les cellules en amas, formant des nanosphères ou des nanotubes, gardant les membranes internes continues. La compétence pour le transfert d'ADN et l'intégration de l'ADN donneur dans le génome receveur par recombinaison homologue est courante chez les archées et semble être une adaptation pour réparer les dommages à l'ADN dans les cellules réceptrices (voir la sous-section Archaea « Transfert de gènes et échange génétique »).

Les espèces de Thermococcus produisent de nombreux MV, transférant de l'ADN, des métabolites et même des toxines chez certaines espèces ; de plus, ces MV protègent leur contenu contre la thermodégradation en transférant ces macromolécules dans un environnement protégé. Les MV préviennent également les infections en capturant les particules virales. En plus de transporter des macromolécules, les espèces de Thermococcus utilisent les MV pour communiquer entre elles. De plus, ces MV sont utilisés par une espèce spécifique ( Thermococcus coalescens ) pour indiquer quand l'agrégation doit se produire, de sorte que ces micro-organismes généralement unicellulaires peuvent fusionner en une seule cellule massive.

Il a été rapporté que Thermococcus kodakarensis possède quatre éléments génétiques intégrés de type viral contenant des précurseurs de sérine protéase de type subtilisine. À ce jour, seuls deux virus ont été isolés de Thermococcus spp., PAVE1 et TPV1. Ces virus existent dans leurs hôtes à l'état de porteur.
Le processus de réplication et d'élongation de l'ADN a été largement étudié chez T. kodakarensis . La molécule d'ADN est une structure circulaire composée d'environ 2 millions de paires de bases de longueur et possède plus de 2 000 séquences qui codent pour des protéines.

Français Une enzyme de Thermococcus , l'ADN polymérase Tpa-S, s'est avérée plus efficace dans la réaction en chaîne par polymérase (PCR) longue et rapide que la polymérase Taq . Tk-SP, une autre enzyme de T. kodakarensis , peut dégrader les protéines prions anormales (PrPSc) ; les prions sont des protéines mal repliées qui peuvent provoquer des maladies mortelles dans tous les organismes. Tk-SP montre une large spécificité de substrat et a dégradé les prions de manière exponentielle en laboratoire. Cette enzyme ne nécessite pas de calcium ni d'autre substrat pour se replier, elle montre donc un grand potentiel dans les études menées jusqu'à présent. Des études supplémentaires ont été coordonnées sur l' enzyme phosphosérine phosphatase (PSP) de T. onnurineus , qui a fourni un composant essentiel dans la régulation de l'activité PSP. Ces informations sont utiles pour les sociétés pharmaceutiques, car une activité PSP anormale entraîne une diminution importante des niveaux de sérine dans le système nerveux , provoquant des maladies et des complications neurologiques.

Les Thermococcus spp. peuvent augmenter l'efficacité de l'extraction de l'or jusqu'à 95 % en raison de leurs capacités spécifiques de biolixiviation .