Cytochrome

Les cytochromes sont des protéines redox-actives contenant un hème , avec un atome de fer (Fe) central en son cœur, comme cofacteur . Ils sont impliqués dans la chaîne de transport d'électrons et la catalyse redox . Ils sont classés selon le type d'hème et son mode de liaison . Quatre variétés sont reconnues par l' Union internationale de biochimie et de biologie moléculaire (IUBMB), les cytochromes a, les cytochromes b , les cytochromes c et le cytochrome d .

La fonction du cytochrome est liée au changement redox réversible de l'état d'oxydation ferreux (Fe(II)) à l' état d'oxydation ferrique (Fe(III)) du fer présent dans le noyau de l'hème. En plus de la classification de l'IUBMB en quatre classes de cytochromes, plusieurs classifications supplémentaires telles que le cytochrome o et le cytochrome P450 peuvent être trouvées dans la littérature biochimique.

Les cytochromes ont été initialement décrits en 1884 par Charles Alexander MacMunn comme des pigments respiratoires (myohématine ou histohématine). Dans les années 1920, Keilin a redécouvert ces pigments respiratoires et les a nommés cytochromes, ou « pigments cellulaires ». Il a classé ces protéines hémiques sur la base de la position de leur bande d'absorption d'énergie la plus basse dans leur état réduit, comme cytochromes a (605 nm), b (≈565 nm) et c (550 nm). Les signatures spectroscopiques ultraviolettes (UV) à visibles des hèmes sont toujours utilisées pour identifier le type d'hème à partir de l'état ligaturé à la bis-pyridine réduite, c'est-à-dire la méthode de l'hémochrome à la pyridine. Au sein de chaque classe, cytochrome a , b ou c , les premiers cytochromes sont numérotés consécutivement, par exemple cyt c , cyt c ₁ et cyt c ₂ , les exemples plus récents étant désignés par leur maximum de bande R à l'état réduit, par exemple cyt c _559. ]

Le groupe hème est un système cyclique hautement conjugué (qui permet à ses électrons d'être très mobiles) entourant un ion fer. Le fer dans les cytochromes existe généralement dans un état ferreux (Fe ²⁺ ) et ferrique (Fe ³⁺ ) avec un état ferroxo (Fe ⁴⁺ ) trouvé dans les intermédiaires catalytiques. Les cytochromes sont donc capables d'effectuer des réactions de transfert d'électrons et de catalyse par réduction ou oxydation de leur fer hémique. La localisation cellulaire des cytochromes dépend de leur fonction. On les trouve sous forme de protéines globulaires et de protéines membranaires .

Dans le processus de phosphorylation oxydative , une protéine globulaire du cytochrome cc est impliquée dans le transfert d'électrons du complexe III lié à la membrane au complexe IV . Le complexe III lui-même est composé de plusieurs sous-unités, dont l'une est un cytochrome de type b tandis qu'une autre est un cytochrome de type c. Les deux domaines sont impliqués dans le transfert d'électrons au sein du complexe. Le complexe IV contient un domaine cytochrome a/a3 qui transfère des électrons et catalyse la réaction de l'oxygène à l'eau. Le photosystème II, le premier complexe protéique dans les réactions dépendantes de la lumière de la photosynthèse oxygénée , contient une sous-unité du cytochrome b. La cyclooxygénase 2 , une enzyme impliquée dans l'inflammation , est une protéine du cytochrome b.

Au début des années 1960, Emanuel Margoliash a suggéré une évolution linéaire des cytochromes , ce qui a conduit à l'hypothèse de l' horloge moléculaire . Le taux d'évolution apparemment constant des cytochromes peut être un outil utile pour tenter de déterminer à quel moment divers organismes ont pu diverger d'un ancêtre commun .

Il existe plusieurs types de cytochromes qui peuvent être distingués par spectroscopie , structure exacte du groupe hème, sensibilité aux inhibiteurs et potentiel de réduction.

On distingue quatre types de cytochromes par leurs groupes prosthétiques :

Il n'existe pas de « cytochrome e », mais le cytochrome f , présent dans le complexe cytochrome b ₆ f des plantes, est un cytochrome de type c.

Dans les mitochondries et les chloroplastes , ces cytochromes sont souvent combinés dans le transport d'électrons et les voies métaboliques associées :

Une famille distincte de cytochromes est la famille des cytochromes P450 , ainsi nommée en raison du pic caractéristique de Soret formé par l'absorption de la lumière à des longueurs d'onde proches de 450 nm lorsque le fer hémique est réduit (avec du dithionite de sodium ) et complexé au monoxyde de carbone . Ces enzymes sont principalement impliquées dans la stéroïdogenèse et la détoxification .