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En biochimie , un dimère protéique est un complexe macromoléculaire , ou multimère, formé de deux monomères protéiques (ou protéines individuelles), généralement liés de manière non covalente . De nombreuses macromolécules, comme les protéines ou les acides nucléiques , forment des dimères . Le mot « dimère » est composé de l'étymologie « di- » + « -mère », signifiant « deux parties » . Un dimère protéique est un type de structure quaternaire protéique .
Un homodimère protéique est formé de deux protéines identiques, tandis qu'un hétérodimère protéique est formé de deux protéines différentes.
La plupart des dimères protéiques en biochimie ne sont pas liés par des liaisons covalentes . Un exemple d'hétérodimère non covalent est l'enzyme transcriptase inverse , composée de deux chaînes d'acides aminés différentes . Les dimères liés par des ponts disulfure, comme la protéine homodimérique NEMO , constituent une exception .
Certaines protéines contiennent des domaines spécialisés pour assurer la dimérisation (domaines de dimérisation) et la spécificité.
Les récepteurs cannabinoïdes couplés aux protéines G ont la capacité de former des homo- et hétérodimères avec plusieurs types de récepteurs tels que les récepteurs mu-opioïdes , dopaminergiques et adénosine A2 .
Exemples
- Facteurs de transcription
- protéines à motif de fermeture éclair à leucine
- Protéines 14-3-3
- Glycoprotéines de surface variables du parasite Trypanosoma
- Tubuline
- Certains facteurs de coagulation
- Certains récepteurs
- Récepteurs nucléaires
- dimère de sous-unité βγ de la protéine G
- Récepteur de type Toll
- Récepteurs tyrosine kinases
- Certaines enzymes
- Certaines protéines virales
- Protéine de matrice Z des Mammarenavirus
Phosphatase alcaline
La phosphatase alcaline d'E. coli , une enzyme dimérique, présente une complémentation intragénique . Autrement dit, la combinaison de certaines versions mutantes de la phosphatase alcaline conduit à des enzymes hétérodimériques présentant une activité supérieure à celle attendue compte tenu des activités relatives des enzymes parentales. Ces résultats indiquent que la structure dimérique de la phosphatase alcaline d' E. coli permet des interactions coopératives entre les monomères mutants constitutifs, générant ainsi une forme plus fonctionnelle de l' holoenzyme . Le dimère possède deux sites actifs, chacun contenant deux ions zinc et un ion magnésium