Diagramme de Ramachandran

Un diagramme de Ramachandran peut être utilisé de deux manières légèrement différentes. La première consiste à illustrer théoriquement les valeurs, ou conformations , possibles des angles ψ et φ pour un résidu d'acide aminé dans une protéine (comme en haut à droite). La seconde permet de montrer la distribution empirique des points de données observés dans une structure unique (comme à droite), utilisée pour la validation de structures , ou encore dans une base de données contenant de nombreuses structures (comme dans les trois diagrammes inférieurs à gauche). Il est utilisé pour prédire les interactions médicament-ligand et s'avère utile dans l'industrie pharmaceutique. Dans les deux cas, les diagrammes sont généralement présentés en regard des contours des régions théoriquement favorisées.

On pourrait s'attendre à ce que des chaînes latérales plus volumineuses entraînent davantage de restrictions et, par conséquent, une zone admissible plus réduite sur le diagramme de Ramachandran, mais l'effet des chaînes latérales est faible. En pratique, l'effet majeur observé est celui de la présence ou de l'absence du groupe méthylène en Cβ. La glycine ne possède qu'un atome d'hydrogène dans sa chaîne latérale , avec un rayon de van der Waals bien plus petit que celui des groupes CH₃ _, CH₂ _ou CH qui amorcent la chaîne latérale de tous les autres acides aminés. Elle est donc la moins contrainte, ce qui est visible sur le diagramme de Ramachandran de la glycine (voir le diagramme Gly dans la galerie ) pour lequel la zone admissible est considérablement plus grande. En revanche, le diagramme de Ramachandran de la proline , avec sa chaîne latérale à cinq chaînons reliant Cα à l'azote du squelette peptidique, montre un nombre limité de combinaisons possibles de ψ et φ (voir le diagramme Pro dans la galerie ). Le résidu précédant la proline (« pré-proline ») présente également un nombre limité de combinaisons par rapport au cas général.

Le premier diagramme de Ramachandran a été calculé peu après la détermination de la première structure protéique à résolution atomique ( myoglobine , en 1960 ), bien que les conclusions fussent basées sur la cristallographie de petites molécules, notamment de courts peptides. Aujourd'hui, plusieurs décennies plus tard, des dizaines de milliers de structures protéiques à haute résolution, déterminées par cristallographie aux rayons X , sont déposées dans la Protein Data Bank (PDB) . De nombreuses études ont profité de ces données pour produire des graphiques φ,ψ plus détaillés et précis (par exemple, Morris et al. 1992 ; Kleywegt & Jones 1996 ; Hooft et al. 1997 ; Hovmöller et al. 2002 ; Lovell et al. 2003 ; Anderson et al. 2005. Ting et al. 2010 ).

Les quatre figures ci-dessous présentent les points de données issus d'un vaste ensemble de structures et de contours à haute résolution pour les régions conformationnelles privilégiées et autorisées dans le cas général (tous les acides aminés sauf Gly, Pro et pré-Pro), pour Gly et pour Pro. Les régions les plus fréquentes sont désignées par : α pour hélice α , Lα pour hélice gauche, β pour feuillet β et ppII pour polyproline II. Ce type de classification est également décrit dans le système ABEGO, où chaque lettre représente une hélice α (et 3_₁₀ ), un feuillet β droit (et des structures étendues), une hélice gauche, un feuillet gauche et enfin une liaison peptidique cis non représentable, parfois observée avec la proline ; ce système a été utilisé pour la classification des motifs et plus récemment pour la conception de protéines.

Alors que le diagramme de Ramachandran a été une ressource de manuel pour expliquer le comportement structurel de la liaison peptidique, une exploration exhaustive de la façon dont un peptide se comporte dans chaque région du diagramme de Ramachandran n'a été publiée que récemment (Mannige 2017 ).

L' unité de biophysique moléculaire de l'Institut indien des sciences a célébré les 50 ans de la carte de Ramachandran en organisant une conférence internationale sur les formes et les fonctions biomoléculaires du 8 au 11 janvier 2013.

On peut également tracer les angles dièdres dans les polysaccharides (par exemple avec CARP le 05/05/2019 sur la Wayback Machine ).

Diagramme de Ramachandran pour le cas général ; données de Lovell 2003
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  Diagramme de Ramachandran pour la glycine
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  Diagramme de Ramachandran pour la proline
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  Diagramme de Ramachandran pour la pré-proline

• Outil d'analyse structurale en ligne pour tout fichier PDB téléchargé, générant des diagrammes de Ramachandran, calculant les angles dièdres et extrayant la séquence du fichier PDB. le 5 mars 2016 sur la Wayback Machine)
• Outil Web permettant de visualiser le diagramme de Ramachandran de toute entrée PDB
• MolProbity est un service web qui génère des diagrammes de Ramachandran et effectue d'autres validations pour tout fichier au format PDB.
• SAVES (Analyse et vérification de la structure) utilise WHATCHECK, PROCHECK et effectue son propre diagramme de Ramachandran interne.
• PIQUER
• Pymol avec l'extension DynoPlot
• VMD , distribué avec un plugin de tracé de Ramachandran dynamique
• logiciel WHAT IF
• UCSF Chimera , disponible sous le panneau Modèle.
• Sirius
• Visionneuse PDB suisse le 18 janvier 2019 sur la Wayback Machine
• TALOS
• Visionneuse moléculaire Zeus — accessible via le menu « Outils », graphiques de haute qualité avec contours régionaux
• Vérification Pro
• Distributions de probabilité de Ramachandran dépendantes et indépendantes des voisins
• Voir également PDB pour une liste de logiciels similaires.